home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9410b.zip / M94A0252.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-10-08  |  3KB  |  45 lines
  1.        Document 0252
  2.  DOCN  M94A0252
  3.  TI    Analysis of substrate cleavage by recombinant protease of human T cell
  4.        leukaemia virus type 1 reveals preferences and specificity of binding.
  5.  DT    9412
  6.  AU    Daenke S; Schramm HJ; Bangham CR; Institute of Molecular Medicine,
  7.        Public Health Laboratory, John; Radcliffe Hospital, Headington, Oxford,
  8.        U.K.
  9.  SO    J Gen Virol. 1994 Sep;75 ( Pt 9):2233-9. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94358721
  11.  AB    Human T cell leukaemia virus type 1 (HTLV-1) protease (PR14) was
  12.        expressed in bacteria and purified by gel filtration. A continuous
  13.        spectrophotometric assay was used to measure the kinetic parameters of
  14.        substrate hydrolysis by PR14. Several peptide substrates containing
  15.        HTLV-1 sequences known to be cleaved by PR14 were used. Cleavage
  16.        analysis showed that the affinity with which PR14 binds these substrates
  17.        is higher than that previously reported for HTLV-1 Gag peptides. Also,
  18.        the affinities of peptides containing the sites involved in autocleavage
  19.        of protease from its precursor are higher than for the peptides
  20.        containing sites required for structural protein maturation. This
  21.        suggests that the autocatalysis of protease from its own precursor has
  22.        priority over other cleavage reactions and supports similar observations
  23.        of an ordered hierarchy of processing events by retroviral proteases. As
  24.        the N- and C-terminal regions of retroviral aspartic proteases are known
  25.        to contribute to stability of the dimer by forming antiparallel
  26.        beta-strands, short peptides corresponding to these terminal sequences
  27.        of HTLV-1 protease were tested for their ability to inhibit cleavage of
  28.        substrates by PR14. Inhibition was seen with a C-terminal peptide
  29.        corresponding exactly to the C-terminal 11 amino acids of the processed
  30.        PR14, whereas a peptide containing a sequence situated further from the
  31.        C terminus was less effective. An inhibitor of the protease of human
  32.        immunodeficiency virus type 1, Ro 31-8959, was found to be a poor
  33.        inhibitor of PR14.
  34.  DE    Amino Acid Sequence  Aspartic Proteinases/*METABOLISM  Binding Sites
  35.        Cloning, Molecular  Comparative Study  Escherichia coli
  36.        HIV-1/*ENZYMOLOGY  HTLV-I/*ENZYMOLOGY  Kinetics  Molecular Sequence Data
  37.        Molecular Weight  Peptide Peptidohydrolases/CHEMISTRY/ISOLATION &
  38.        PURIF/*METABOLISM  Protease Inhibitors/PHARMACOLOGY  Recombinant
  39.        Proteins/CHEMISTRY/ISOLATION & PURIF/METABOLISM  Substrate Specificity
  40.        Support, Non-U.S. Gov't  JOURNAL ARTICLE
  41.  
  42.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  43.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  44.  
  45.